FN Archimer Export Format
PT C
TI Caracterization de las trypsinas y amilasas de Penaeus vannamei (crustacea decapoda) : adaptacion a la composicion deln regimen alimenticio
BT 
AF VAN WORMHOUDT, Alain
   LE MOULLAC, Gilles
   KLEIN, Birgit
   SELLOS, Daniel
AS 1:1;2:2;3:;4:;
FF 1:;2:;3:;4:;
C1 Station de Biologie Marine du Muséum National d’Histoire Naturelle et du Collège de France, BP 225, 29200, Concarneau, France
   Ifremer, France
C2 CNRS, FRANCE
   IFREMER, FRANCE
UR https://archimer.ifremer.fr/doc/00176/28726/27183.pdf
LA Spanish
DT Proceedings paper
AB Las tripsinas, entre las proteasas, y las amilasas, entre las carbohidrasas, son las enzimas más activas en Penaeus vannamei, un camarón de interés comercial, especialmente en Latinoamérica. Estas enzimas y sus cDNAS fueron caracterizados. En lo que respecta a las tripsinas, se reconocieron cinco isoformas y se analizaron sus cDNAs correspondientes, los cuales codifican una preproenzima de 225 aminoácidos conteniendo un supuesto precursor peptídico de 14 residuos y una secuencia señal altamente hidrofobica de 14 aminoácidos. Dentro de la secuencia del zimogeno, se detectaron algunos sitios autocatalíticos (Int. J. Biochem. Cell Biol. 1996, 28, 551-563). Con respecto a las amilasas, dos isoformas fueron purificadas y caracterizadas; se hizo una selección en una biblioteca de cDNAs hepatopáncreaticos fue “cribada”, y se aisló y determinó la secuencia completa de los dos cDNAs correspondientes. Se caracterizó una preenzima de 511 residuos conteniendo una señal hidrofóbica de 16 aminoácidos (J. Mol. Evol., 1996, 42, 543-551). Se produjeron anticuerpos específicos para estas enzimas, los cuales permitieron determinaciones cuantitativas y estudios inmunocitoquímicos. Las enzimas estuvieron presentes en las células F y B, pero solo las células F parecen ser capaces de sintetizarlas.  Se estudió la adaptación al nivel de caseína dietarias en larvas y adultos, y los resultados obtenidos dependen de parámetros fisiológicos, especialmente el estadio de muda, de las condiciones de cultivo y de la relación de proteínas/carbohidratos en las dietas. En premuda, se encontró una estimulación de la síntesis de tripsina cuando la caseína aumentaba y los carbohidratos quedaban constantes; al contrario se encontró una inhibición cuando el incremento de la caseína era compensado por una disminución del almidón. No se observó respuesta con otras fuentes proteicas (gelatina, proteína de calamar o concentrado de solubles de pescado). Respecto a las amilasas, una disminución de actividad se midió cuando la caseína dietaria aumentaba. Un resultado similar se obtuvo cuando el aumento de la caseína fue compensado por una disminución del almidón, sugiriendo que el nivel de proteína es igual de importante que el nivel de carbohidratos en el control de la actividad a-amilasica. Se presentaron dos isoformas mayores cuando la dieta contenía 25% de proteína, y una sola cuando 40%. Para establecer el nivel de polimorfismo, un fragmento de 378 pares de bases se obtuvo por RT-PCR y fue secuenciado en los dos experimentos. Una posición discriminante mostró, en el caso de la dieta con 25% de caseína, que adenosina o guanosina eran presentes, dando asparagina o ácido aspártico y una diferencia en la carga eléctrica de las dos isoformas. Sin embargo, en la dieta con 40% de caseína, la adenosina fue encontrada en 100% de los cDNAs, lo que podría explicar la presencia de una sola isoforma (J.Exp. Mar. Biol. Ecol., 1996, en prensa). Para entender los mecanismos de tales regulaciones, los genes correspondientes fueron estudiados. Los primeros resultados se obtuvieron con respecto a la caracterización de las secuencias de genes y confirmaron la existencia de dos familias, como sugerido por el análisis de las enzimas y de sus cDNAs, y la presencia de solo dos intrones. Los estudios sobre los promotores darán información sobre los elementos regulatorios presentes en los genes.
PY 1999
CT Avances en Nutrición Acuícola III. Memorias del Tercer Simposium Internacional de Nutricion Acuicola, 11-13 noviembre de 1996, Universidad Autonoma de Nuevo Leon, Monterrey, Nuevo Leon, Mexico. 1999. Cruz Suarez L. Elizabeth, Ricque Marie Denis, Mendoza Alfaro Roberto (Eds). pp.233-250
ID 28726
ER

EF